Epimerase dan rasemase
Epimerase dan rasemase adalah enzim isomerase yang mengatalisis pembalikan stereokimia pada molekul biologis.[1] Rasemase mengatalisis pembalikan stereokimia di sekitar atom karbon asimetris dalam sebuah substrat yang hanya memiliki satu pusat asimetri, yaitu mereka mengatalisis interkonversi antara dua enantiomer. Di sisi lain, epimerase mengatalisis pembalikan stereokimia konfigurasi di sekitar atom karbon asimetris dalam substrat yang memiliki lebih dari satu pusat asimetri, sehingga menginterkonversikan epimer.[2] Oleh karena itu, epimerase dan rasemase tidak memiliki stereospesifisitas enzim yang umum, karena mereka mampu mengatalisis pembalikan dalam kedua arah.[1][2] Berbeda dengan kebanyakan enzim lainnya, yang kembali ke keadaan istirahat setelah mengatalisis reaksi dan dapat mengatalisis reaksi yang sama kembali, epimerase dan rasemase justru berakhir dalam keadaan yang tersedia untuk katalisis reaksi balik.[3]
Struktur
Epimerase dan rasemase dapat bersifat independen terhadap kofaktor, yaitu hanya bergantung pada protein untuk mengatalisis reaksinya, atau dapat bersifat dependen terhadap kofaktor, menggunakan struktur non-protein untuk katalisis, contohnya ion logam atau PLP.[2]
Pentingnya
Epimerase manusia meliputi metilmalonil-KoA epimerase, yang terlibat dalam penguraian metabolik asam amino alanina, isoleusina, metionina, dan valina,[4] serta UDP-glukosa 4-epimerase, yang digunakan pada tahap akhir metabolisme galaktosa – mengatalisis konversi reversibel UDP-galaktosa menjadi UDP-glukosa.
Rasemase penting untuk memperoleh D-asam amino yang memiliki berbagai kegunaan,[1] yang menyoroti pentingnya enzim seperti alanina rasemase.[1] Fosfopentosa epimerase berpartisipasi dalam jalur pentosa fosfat yang digunakan untuk menghasilkan energi dalam bentuk NADH.[5]
Lihat pula
Referensi
- ^ a b c d Tanner, ME. (2002). "Understanding nature's strategies for enzyme-catalyzed racemization and epimerization". Acc. Chem. Res. 35 (4): 237–246. doi:10.1021/ar000056y. PMID 11955052.
- ^ a b c "Design and evaluation of substrate–product analog inhibitors for racemases and epimerases utilizing a 1,1-proton transfer mechanism", Methods in Enzymology (dalam bahasa American English), vol. 690, Academic Press, hlm. 397–444, 2023-01-01, diakses tanggal 2026-04-08
- ^ Holliday, Gemma L.; Mitchell, John B. O.; Thornton, Janet M. (2009-07-17). "Understanding the Functional Roles of Amino Acid Residues in Enzyme Catalysis". Journal of Molecular Biology. 390 (3): 560–577. doi:10.1016/j.jmb.2009.05.015. ISSN 0022-2836.
- ^ "Isomerase | enzyme | Britannica".
- ^ Alfarouk, Khalid O.; Ahmed, Samrein B. M.; Elliott, Robert L.; et al. (2020). "The Pentose Phosphate Pathway Dynamics in Cancer and Its Dependency on Intracellular pH". Metabolites. 10: 285. doi:10.3390/metabo10070285. PMC 7407102. PMID 32664469.
Pranala luar
- http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/racemase
- http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/epimerase
- MeSH Entry+Term+Epimerases
Templat:Racemases and epimerases
 | Artikel bertopik enzim ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya. |
Content Disclaimer
Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.
- The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
- There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
- It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
- Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
- Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.
