Primaza
| Toprim domen | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Toprim | ||||||||
| Pfam | PF01751 | ||||||||
| Pfam klan | Toprim-like | ||||||||
| InterPro | IPR006171 | ||||||||
| SCOP2 | 2fcj / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Toprim katalitsko jezro | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Toprim-N | ||||||||
| Pfam | PF08275 | ||||||||
| InterPro | IPR013264 | ||||||||
| SCOP2 | 1dd9 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Mala podjedinica AEP DNK-primaze | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | DNK-primaza-S | ||||||||
| Pfam | PF01896 | ||||||||
| Pfam klan | AEP | ||||||||
| InterPro | IPR002755 | ||||||||
| SCOP2 | 1g71 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Velika podjedinica AEP DNK-primaze | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | DNK-primaza-lrg | ||||||||
| Pfam | PF04104 | ||||||||
| Pfam klan | CL0242 | ||||||||
| InterPro | IPR007238 | ||||||||
| SCOP2 | 1zt2 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
DNK-primaza je enzim uključen u replikaciju DNK i tip je RNK-polimeraza. Primaza katalizira sintezu kratke RNK (ili DNK u nekim živim organizmima,[1]) segment koji se naziva prajmer komplementaran šablonu ssDNK (jednolančana DNK). Nakon ove elongacije, komad RNK se uklanja pomoću 5' do 3' egzonukleaza i ponovo se puni DNK.
Funkcija
U bakterijama, primaza se vezuje za DNK-helikazu, formirajući kompleks zvani primosom. [Primazu aktivira helikaza, gdje zatim sintetiše kratki prajmer RNK, dug približno 11 ±1 nukleotida, kojem se novi nukleotidi mogu dodati DNK-polimerazom. Arhejske i eukariotske primaze su heterodimerni proteini sa jednom velikom regulatornom i jednom minijaturnom katalitskom podjedinicom.[2]
Segmente RNK prvo sintetiše primaza, a zatim produžava DNK-polimeraza.[3] Zatim DNK-polimeraza formira proteinski kompleks sa dvije podjedinice primaze da bi se formirao kompleks primaze DNK-polimeraze alfa. Primaza je jedna od polimeraza koje su najviše sklone greškama i sporije.[3] Primaze u organizmima kao što je E. coli sintetiziraju oko 2000 do 3000 prajmera brzinom od jednog prajmera u sekundi.[4] Primaza također djeluje kao mehanizam zaustavljanja, kako bi spriječio vodeći lanac da nadmaši zaostajući lanac zaustavljanjem progresije replikacijske viljuške.[5] Korak koji određuje brzinu u primazi je kada se prva fosfodiesterska veza formira između dvije molekulr RNK.[3]
Mehanizmi replikacije razlikuju se između različitih bakterija i virus, gdje se primaza kovalentno vezuje za helikazu u virusima kao što je bakteriofag T7.[5] U virusima kao što je kao herpes simplex virus (HSV-1), primaza može formirati komplekse sa helikazom.[6] Kompleks primaza-helikaza se koristi za odmotavanje dsDNK (dvolančane) i sintetizira zaostali lanac koristeći RNK prajmere.[6] Većina prajmera koje sintetiše primaza duga je dva do tri nukleotida.[6]
Tipovi
Postoje dvija glavna tipa primaza: G-DNK koji se nalazi u većini bakterija i natporodic AEP (Archaeo-Eukariote Primase) pronađena u arhejskim i eukariotskim primazama. Dok se bakterijske primaze (G-DNK-tip) sastoje od jedne proteinske jedinice (monomera) i sintetiziraju RNK prajmere, AEP primaze se obično sastoje od dvije različite primazne jedinice (heterodimer) i sintetiziraju dvodijelne prajmere s komponente i RNK i DNK.[7] Iako su funkcionalno slične, dvije natporodice primaza evoluirale su nezavisno jedna od druge.
G-DNK
Kristalna struktura primaze u E. coli sa jezgrom koje sadrži G-DNK protein utvrđena je 2000. godine.[4] Kompleks G-DNK i primaze je oblika indijskog oraha i sadrži tri poddomene.[4] Centralni poddomen formira toprimski nabor koji je napravljen od mješavine pet beta-listova i šest alfa heliksa.[4][8] Toprim nabor se koristi za vezivanje regulatora i metala. Primaza koristi domen fosfotransfera za koordinaciju transfera metala, što je čini različitom od ostalih polimeraza.[4] Bočne podjedinice sadrže NH2 i COOH terminal napravljen od alfa-heliksa i beta-listova.[4] NH2 terminal je u interakciji sa cinkovim veznim domenom i COOH-terminalnom regijom koja je u interakciji sa DnaB-ID-om.[4]
Toprimski nabor se takođe nalazi u topoizomerazama i mitohrondrijskoj Twinkle primazi/helikazi.[8] Nešto nalik G-DNK-u (slično bakterijama; {{InterPro|IPR020607} }) primaze su pronađene u arhejskim genomima.[9]
Reference
- ^ Bocquier AA, Liu L, Cann IK, Komori K, Kohda D, Ishino Y (mart 2001). "Archaeal primase: bridging the gap between RNA and DNA polymerases". Current Biology. 11 (6): 452–6. doi:10.1016/s0960-9822(01)00119-1. PMID 11301257.
- ^ Baranovskiy AG, Zhang Y, Suwa Y, Babayeva ND, Gu J, Pavlov YI, Tahirov TH (februar 2015). "Crystal structure of the human primase". The Journal of Biological Chemistry. 290 (9): 5635–46. doi:10.1074/jbc.M114.624742. PMC 4342476. PMID 25550159.
- ^ a b c Griep MA (august 1995). "Primase structure and function". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics. 32 (4): 171–8. PMID 8655184.
- ^ a b c d e f g Keck JL, Roche DD, Lynch AS, Berger JM (mart 2000). "Structure of the RNA polymerase domain of E. coli primase". Science. 287 (5462): 2482–6. Bibcode:2000Sci...287.2482K. doi:10.1126/science.287.5462.2482. PMID 10741967.
- ^ a b Lee JB, Hite RK, Hamdan SM, Xie XS, Richardson CC, van Oijen AM (februar 2006). "DNA primase acts as a molecular brake in DNA replication" (PDF). Nature. 439 (7076): 621–4. Bibcode:2006Natur.439..621L. doi:10.1038/nature04317. PMID 16452983. S2CID 3099842.
- ^ a b c Cavanaugh NA, Kuchta RD (januar 2009). "Initiation of new DNA strands by the herpes simplex virus-1 primase-helicase complex and either herpes DNA polymerase or human DNA polymerase alpha". The Journal of Biological Chemistry. 284 (3): 1523–32. doi:10.1074/jbc.M805476200. PMC 2615532. PMID 19028696.
- ^ Keck JL, Berger JM (januar 2001). "Primus inter pares (first among equals)". Nature Structural Biology. 8 (1): 2–4. doi:10.1038/82996. PMID 11135655. S2CID 17108681.
- ^ a b Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (septembar 1998). "Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins". Nucleic Acids Research. 26 (18): 4205–13. doi:10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817. PMID 9722641.
- ^ Hou L, Klug G, Evguenieva-Hackenberg E (mart 2013). "The archaeal DnaG protein needs Csl4 for binding to the exosome and enhances its interaction with adenine-rich RNAs". RNA Biology. 10 (3): 415–24. doi:10.4161/rna.23450. PMC 3672285. PMID 23324612.
Vanjski linkovi
- Overview article on primase structure and function (1995)
- DNA Primase na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Proteopedia: Helicase-binding domain of Escherichia coli primase
- Proteopedia: Complex between the DnaB helicase and the DnaG primase
Content Disclaimer
Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.
- The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
- There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
- It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
- Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
- Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.
