Rodopsin
Rodopsin – vidni purpur – je pigment mrežnjače koji ima sposobnost formiranja fotoreceptorskih ćelija i percepcije svjetlosnih draži.[5][6][7][8][9]
Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i krajnje su osjetljivi na svjetlost, što omogućava viđenje čak i u slabo-osvetljenom prostoru.[10] Izložen svjetlosti pigment odmah fotoizbjeljuje, a regeneracija kod čovjeka traje oko 30 minuta.[11]
Struktura
Rodopsin se sastoji od proteinskog dijela opsina i povratnono kovalentno vezanog kofaktora, retinala. Opsin je svežanj sedam transmembranskih heliksa koji su međusobno povezani proteinskim petljama, a veže mrežnjačni (fotoreaktivni hromofor retinal), koji se nalazi u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalni položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži na hiljade vidnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal se stvara u retini od Vitamina A, beta-karotena iz hrane. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal, pod uticajem svjetlosti pokreće konformacijsku promjenu (bijeljenje) opsina; nastavlja se sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G protein transducin i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.[11][12][13]
Rodopsin štapića najsnažnije apsorbira zeleno-plavi dio svjetlosnog spektra, pa zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.[11]

Opisano je nekoliko blisko srodnih opsina. Razlikuju se u nekoliko aminokiselina, pa, suglasno tome, i u talasnoj dužini svjetlosti koju najjače apsorbiraju. Kod čovjeka, pored rodopsina, postoje četiri različita opsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima čepića i osnova su raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zelenog (fotopsin I), zelenog (fotopsin II), i plavo-ljubičastog (fotopsin III) dijela spektra. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotoosjetljivim ganglijskim ćelijama, a najjače apsorbira plavu svjetlost.
Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizacijska dinamika je istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, formira se u toku 200 femtosekundi nakon prijema draži, a tokom nekoliko narednih pikosekundi slijedi drugi, batorodopsin, sa deformiranim sve-trans vezama. Taj međuproizvod može biti izvađen i proučavan na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinska grupa može promijeniti svoju konformaciju, bez sudaranja sa okružujućim rodopsinsko- proteinskim džepom.[14][15][16]
Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionira kao monomer, a ne kao dimer, iako je to dugo bilo ustaljeni pogled na G-spregnute proteinske receptore.[17]
Također pogledajte
Reference
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163914 - Ensembl, maj 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030324 - Ensembl, maj 2017
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Eksplicitna upotreba et al. u:
|author=(pomoć) - ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2004). Biologija 1. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-686-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2002). Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-222-6.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Hadžiselimović R., Maslić E. (1996). Biologija 1. Sarajevo: Federecija Bosne i Hercegovine – Ministarstvo obrazovanja, nauke, kulture i sporta.
- ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). "Rhodopsin structure and function". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 1–32. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
- ^ a b c Stuart JA, Brige RR (1996). "Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 33–140. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
- ^ Hofmann KP, Heck M (1996). "Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 141–198. ISBN 978-1-55938-659-3. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
- ^ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). "Webvision: Photoreceptors". University of Utah. Arhivirano s originala, 16. 8. 2000. Referenca sadrži prazan nepoznati parametar:
|coauthors=(pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link) CS1 održavanje: više imena: authors list (link) - ^ Nakamichi H, Okada T (2006). "Crystallographic analysis of primary visual photochemistry". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270–3. doi:10.1002/anie.200600595. PMID 16586416. Nepoznati parametar
|month=zanemaren (pomoć) - ^ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). "Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274–7. doi:10.1002/anie.200600585. PMID 16729349. Nepoznati parametar
|month=zanemaren (pomoć)CS1 održavanje: više imena: authors list (link) - ^ Weingart O (2007). "The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot". J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618–9. doi:10.1021/ja071793t. PMID 17691730. Nepoznati parametar
|month=zanemaren (pomoć) - ^ "Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)". Referenca sadrži prazan nepoznati parametar:
|coauthors=(pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
Vanjskilinkovi
- Rhodopsin na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Rodopsin protein
- Fotoizomerizacija
- [1][mrtav link]
Content Disclaimer
Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.
- The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
- There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
- It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
- Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
- Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.










