Treonina

Treonina
Nome IUPAC Treonina
Outros nomes Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico
Identificadores
Número CAS	80-68-2,  72-19-5 (L-isomer)
PubChem	6288
ChemSpider	6051
Número CE	201-300-6
DrugBank	DB00156
ChEBI	CHEBI:57926
ChEMBL	CHEMBL291747
Imaxes 3D Jmol	Image 1
SMILES C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O
InChI InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1 Key: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1
Propiedades
Fórmula molecular	C4H9NO3
Masa molar	119,12 g mol−1
Solubilidade en auga	(H2O, g/dl) 10,6(30°), 14,1(52°), 19,0(61°)
Acidez (pKa)	2,63 (carboxilo), 10,43 (amino)[1]
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.

A treonina (abreviadamente Thr ou T)^[2] é un α-aminoácido que forma parte das proteínas coa fórmula HO₂CCH(NH₂)CH(OH)CH₃. A súa cadea lateral leva un grupo OH alcohólico, polo que se clasifica como aminoácido polar. Os outros únicos aminoácidos con OH na cadea lateral son a serina (alcohol) e a tirosina (fenol). Xunto coa isoleucina presenta quiralidade na súa cadea lateral, porque o OH pode ter dúas orientacións.

Os seus codóns son ACU, ACA, ACC, e ACG. É un aminoácido esencial, polo que non pode sintetizarse no noso metabolismo e debe estar incluído na composición dos nosos alimentos.

Os residuos de treonina son susceptibles de numerosas modificacións postraducionais. O grupo hidroxilo da súa cadea lateral pode sufrir O-glicosilación. Ademais, pode sufrir fosforilación pola acción de treonina quinases, e na súa forma fosforilada denomínase fosfotreonina.

Foi o último dos 20 aminoácidos proteicos comúns en ser descuberto, na década de 1930 por William Cumming Rose.

L-Treonina (2S,3R) e D-Treonina (2R,3S)

L-allo-Treonina (2S,3S) e D-allo-Treonina (2R,3R)

A treonina, xunto coa isoleucina, ten dous centros quirais na súa molécula, un no carbono alfa e outro na cadea lateral. A treonina pode presentarse en forma de catro posibles estereoisómeros coas seguintes configuracións: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Porén, o nome L-treonina úsase para o enantiómero ácido (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoico. O segundo estereoisómero (2S,3S), que raramente aparece na natureza, denomínase L-allo-treonina. Os dous estereoisómeros restantes, ácidos (2R,3S)- e (2R,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoico teñen escasa importancia.

Como é un aminoácido esencial, os humanos non podemos sintetizar treonina; por tanto, debe ser inxerida como parte das proteínas dos alimentos. Nas plantas e microorganismos a treonina sintetízase a partir do ácido aspártico vía α-aspartil-semialdehido e homoserina. A homoserina sofre unha O-fosforilación; este éster fosfórico sofre despois hidrólise e unha recolocación do seu grupo OH.^[3] Os encimas implicados nunha biosíntese típica de treonina son:

1. aspartoquinase
2. ß-aspartato semialdehide deshidroxenase
3. homoserina deshidroxenase
4. homoserina quinase
5. treonina sintase.

A treonina metabolízase de dúas maneiras:

• Covértese en piruvato por acción da treonina deshidroxenase. Un intermediato desta vía pode sufrir tiólise co coencima A (CoA) e producir acetil-CoA e glicina. Esta produción de acetil-CoA fai que poida considerarse un aminoácido cetoxénico (tamén é glicoxénico).
• Nos humanos convértese en alfa-cetobutirato seguindo unha vía pouco común na que intervén a serina deshidratase, e dese modo entra na vía que orixina succinil-CoA, polo que no metabolismo humano é un aminoácido glicoxénico.

Alimentos ricos en treonina son: queixo fresco, aves, peixe, carne, lentellas, e sementes de sésamo.

A treonina racémica pode obterse do ácido crotónico por alfa-funcionalización usando acetato de mercurio (II).^[4]

• Fontes alimenticias de treonina.
• Biosíntese da treonina.
• CID 205
• CID 6288