|
Proteoglikán A proteoglikánok erősen glikozilált fehérjék.[1] A proteoglikán egy „magfehérjéből” áll, melyhez egy vagy több glükózaminoglikán (GAG) lánc kapcsolódik kovalensen.[2] A kapcsolódási hely egy szerin, ahol a glükózaminoglikánt egy tetraszacharid kapcsolja össze (például kondroitin-szulfát–GlcA–Gal–Gal–Xyl–PROTEIN). A Ser általában Ser–Gly–X–Gly szekvenciarészben van, ahol X bármilyen aminosav, kivéve a prolint, de nem minden ilyen szekvenciájú fehérjéhez tartozik glükózaminoglikán. A láncok hosszú, lineáris szénhidrát-polimerek, melyek fiziológiai körülmények közt a szulfát- és uronsavcsoportok miatt negatív töltésűek. A proteoglikánok a kötőszövetben találhatók. TípusokA proteoglikánokat méret és glükózaminoglikán szerint csoportosítják.[3] Ilyen típusok például:
Egyes tagjai a „kis leucingazdag proteoglikánok” (SLRP) családjába tartoznak.[4] Ilyenek például a dekorin, a biglikán, a fibromodulin és a lumikán. FunkcióA proteoglikánok az állati sejten kívüli mátrix fő komponensei. Itt nagy komplexeket alkotnak más proteoglikánokkal, hialuronánnal és szálas mátrixfehérjékkel, például kollagénnel. A proteoglikánok és a kollagén együtt alkotják a porcot, mely általában erősen hidratált, nagyrészt a proteoglikánok glükózaminoglikán-láncaiban lévő szulfátok miatt.[5] Ezenkívül fontosak a kationok (például nátrium, kálium, kalcium) és a víz kötésében, valamint a molekulák mátrixon át való mozgásának szabályzásában. Ezenkívül a fehérjék és jelzőmolekulák aktivitását és stabilitását is befolyásolhatják a mátrixban.[6][7] A proteoglikánok egyes funkciói tulajdoníthatók a fehérjének vagy a kapcsolódó GAG-láncnak. Ezenkívül síkosítók is lehetnek nagy nyomást elviselő hidratáló gélt alkotva. SzintézisA proteoglikánok fehérjekomponensét riboszómák szintetizálják, majd a durva endoplazmatikus retikulum lumenjéhez transzlokálják. Glikozilációjuk a Golgi-készülékben történik több lépésben. Először egy speciális tetraszacharid kerül a fehérje szerinjére, mely a poliszacharid-növekedés primerje. Később a glükozil-transzferáz egyesével ad ehhez cukrot. Végül a teljes proteoglikán a szekréciós vezikulumokba kerül a szövet sejten kívüli mátrixába. Klinikai jelentőségükA proteoglikánok lebontására való képtelenség okozza a mukopoliszacharidózisokat. Bizonyos, általában a glükózaminoglikánokat lebontó lizoszomális enzimek inaktivitása esetén a sejtekben megnő a proteoglikánok mennyisége. Ez számos tünethez vezethet a le nem bontott proteoglikán típusától függően. A B4GALT7 galaktoziltranszferáz mutációja csökkenti a dekorin és a biglikán szubsztitúcióját, az Ehlers–Danlos-szindróma szpondilodiszplasztikus formáját okozva.[8] A proteoglikánok és glikoproteinek különbségeA IUPAC ajánlásai szerint:[9]
Jegyzetek
FordításEz a szócikk részben vagy egészben a Proteoglycan című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként. További információk |
