Prostetická skupina

Prostetická skupina^[1] je neaminokyselinová (nepeptidová) zložka štruktúry konjugovaných proteínov (heteroproteínov), ktorá je pevne viazaná na apoproteín. Zvyčajne je to organická molekula, ktorá je kovalentne viazaná na bielkovinu.^[1] Nemala by byť zamieňaná s kofaktorom, ktorý sa takisto viaže na apoenzým (holoproteín alebo heteroproteín) pomocou nekovalentných interakcií. Prostetická skupina je teda na bielkovinu viazaná pevnejšie, než kofaktory/koenzýmy.^[1]

Prostetická skupina je zložka konjugovaných proteínov, ktoré je nutná pre biologickú aktivitu bielkoviny.^[2] Môže to byť organická molekula (napríklad vitamín, cukor, RNA alebo lipid) alebo anorganická (napríklad kovový ión alebo fosfát). Prostetická skupina je pevne viazaná na bielkovinu a môže byť viazaná i kovalentnou väzbou.^[1] Tieto skupiny majú zvyčajne dôležitú úlohu počas enzýmovej katalýzy.^[1] Bielkovina bez prostetickej skupiny sa nazýva apoproteín a bielkovina s naviazanou prostetickou skupinou sa nazýva holoproteín. Nekovalentne viazaná prostetická skupina sa zvyčajne nedá oddeliť od holoproteínu bez toho, aby denaturoval celý proteín. Názov „prostetická skupina“ je teda veľmi všeobecný a popisuje hlavne pevnú väzbu skupiny na apoproteín. Popisuje teda štruktúrnu vlastnosť, na rozdiel od koenzýmu, ktorý popisuje funkčnú vlasnosť.

Typy prostetických skupín

Prostetické skupiny sú podskupinou kofaktorov. Kovové ióny, ktoré sú slabo viazané, sú stále kofaktory, ale zvyčajne nie sú označované ako prostetické skupiny.^[3]^[4]^[5] U enzýmov sú prostetické skupiny vyžadované pre aktivitu a účastnia sa katalytického mechanizmu.^[1] Ostatné prostetické skupiny majú štruktúrne vlastnosti. To platí napríklad pre sacharidy a lipidy v glykoproteínoch a lipoproteínoch a pre RNA v nukleoproteínoch a ribózomoch.^[1] Tieto skupiny môžu byť veľké a môžu tvoriť hlavnú časť bielkoviny, ako je to napríklad u proteoglykánov.

Typickým príkladom prostetickej skupiny je hem v hemoglobíne.^[1] Medzi ďalšie príklady patria skupiny odvodené od vitamínov^[1] - napríklad tiamínpyrofosfát, pyridoxalfosfát a biotín. Keďže prostetické skupiny sú často vitamíny alebo deriváty vitamínov, to vysvetľuje, prečo je potrebné prijímať vitamíny v strave. Anorganické prostetické skupiny sú zvyčajne prechodné kovy, ako sú železo (v hemovej skupiny, napríklad v hemoglobíne alebo cytochróm c oxidáze), zinok (napríklad v karbonickej anhydráze), meď (napríklad v komplexe IV v respiračnom reťazci) alebo molybdén (napríklad v nitrátreduktáze).

Zoznam prostetických skupín

V tabuľke nižšie sú uvedené niektoré bežné prostetické skupiny.

Prostetická skupina	Funkcia	Výskyt
Flavínmononukleotid^[6]	Redoxné reakcie	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Flavínadeníndinukleotid^[6]	Redoxné reakcie	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Pyrrolochinolínchinón^[7]	Redoxné reakcie	Baktérie
Pyridoxalfosfát^[8]	Transaminácia, dekarboxylácia a deaminácia	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Biotín^[9]	Karboxylácia	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Metylkobalamín^[10]	Metylácia a izomerizácia	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Tiamínpyrofosfát^[11]	Presun dvojuhlíkových skupín, α štiepenie	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Hem^[12]	Viazanie kyslíka a redoxné reakcie	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Molybdopterín^[13]^[14]	Oxygenácia	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Kyselina lipoová^[15]	Redoxné reakcie	Baktérie, archeóny a eukaryoty
Kofaktor F430	Metánogenéza	Archeóny

Referencie

↑ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ŠKÁRKA, Bohumil; FERENČÍK, Miroslav. Biochémia. 3. vyd. [s.l.] : [s.n.], 1992. ISBN 80-05-01076-1. S. 109-118, 333,.
↑ DE BOLSTER, M.W.G.. Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups [online]. International Union of Pure and Applied Chemistry, 1997, [cit. 2007-10-30]. Dostupné online. Archivované 2013-06-20 z originálu.
↑ Metzler DE (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego.
↑ Nelson DL and Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3rd edition, Worth Publishers, New York
↑ Campbell MK and Farrell SO (2009) Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California
↑ ^a ^b Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. Curr Opin Chem Biol, 2007, s. 195–202. DOI: 10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID 17275397.
↑ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O. A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases. Nature, 1979, s. 843–4. DOI: 10.1038/280843a0. PMID 471057.
↑ Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. Annu. Rev. Biochem., 2004, s. 383–415. DOI: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.
↑ Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. Curr. Protein Pept. Sci., 2003, s. 217–29. DOI: 10.2174/1389203033487199. PMID 12769720.
↑ Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem., 2003, s. 209–47. Dostupné online. DOI: 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID 14527323.
↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. Cell. Mol. Life Sci., 2007, s. 892–905. DOI: 10.1007/s00018-007-6423-5. PMID 17429582.
↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. Curr. Med. Chem., 2004, s. 981–6. DOI: 10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.
↑ Mendel RR, Hänsch R. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. J. Exp. Bot., 2002, s. 1689–98. DOI: 10.1093/jxb/erf038. PMID 12147719.
↑ Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. Biochim. Biophys. Acta, 2006, s. 621–35. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.
↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease. Free Radic. Biol. Med., 1998, s. 1023–39. DOI: 10.1016/S0891-5849(97)00371-7. PMID 9607614.

Zdroj

Chemický portál

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Prosthetic group na anglickej Wikipédii.

[:0-1] ↑ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ŠKÁRKA, Bohumil; FERENČÍK, Miroslav. Biochémia. 3. vyd. [s.l.] : [s.n.], 1992. ISBN 80-05-01076-1. S. 109-118, 333,.

[2] DE BOLSTER, M.W.G.. Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups [online]. International Union of Pure and Applied Chemistry, 1997, [cit. 2007-10-30]. Dostupné online. Archivované 2013-06-20 z originálu.

[3] Metzler DE (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego.

[4] Nelson DL and Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3rd edition, Worth Publishers, New York

[5] Campbell MK and Farrell SO (2009) Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California

[Joosten-6] Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. Curr Opin Chem Biol, 2007, s. 195–202. DOI: 10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID 17275397.

[7] Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O. A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases. Nature, 1979, s. 843–4. DOI: 10.1038/280843a0. PMID 471057.

[8] Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. Annu. Rev. Biochem., 2004, s. 383–415. DOI: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.

[9] Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. Curr. Protein Pept. Sci., 2003, s. 217–29. DOI: 10.2174/1389203033487199. PMID 12769720.

[10] Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem., 2003, s. 209–47. Dostupné online. DOI: 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID 14527323.

[11] Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. Cell. Mol. Life Sci., 2007, s. 892–905. DOI: 10.1007/s00018-007-6423-5. PMID 17429582.

[12] Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. Curr. Med. Chem., 2004, s. 981–6. DOI: 10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.

[13] Mendel RR, Hänsch R. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. J. Exp. Bot., 2002, s. 1689–98. DOI: 10.1093/jxb/erf038. PMID 12147719.

[14] Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. Biochim. Biophys. Acta, 2006, s. 621–35. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.

[15] Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease. Free Radic. Biol. Med., 1998, s. 1023–39. DOI: 10.1016/S0891-5849(97)00371-7. PMID 9607614.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

Prostetická skupina

Typy prostetických skupín

Zoznam prostetických skupín

Referencie

Zdroj

Portal di Ensiklopedia Dunia